[06.10.2015] Einblicke in ihre Forschung bot jetzt die Chemie-Nobelpreisträgerin Prof. Ada Yonath an der UDE. Im Mittelpunkt des Vortrags stand das Ribosom – eine „molekulare Maschine“, die in der Zelle die Synthese von Proteinen nach dem genetischen Bauplan umsetzt. Yonath sprach zum Auftakt des Symposiums der Supramolekularen Chemie und Biologie.

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Text: Dr. Lydia Didt-Koziel (Collaborative Research Centre 1093, Symposium der Supramolekularen Chemie und Biologie)
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130 Wissenschaftler/Innen kamen jetzt an der UDE zusammen, um neueste Forschungsergebnisse auf dem Gebiet der Supramolekularen Chemie und Biologie auszutauschen. In insgesamt 16 Vorträgen entfaltete das hochkarätig besetzte Symposium einen Bogen von der Protein-Aggregation über biomimetische Systeme und Liganden für die Proteinoberfläche bis hin zur synthetischen Biologie.

Professorin Ada Yonath, Nobelpreisträgerin der Chemie, stellte in ihrem Auftaktvortrag aktuelle Ergebnisse ihrer Forschungsarbeit am Ribosom vor. Das Ribosom ist eine „molekulare Maschine“, die in der Zelle die Synthese von Proteinen nach dem genetischen Bauplan umsetzt. Von besonderem Interesse ist es, neue Bindestellen am bakteriellen Ribosom zu identifizieren, an die sich chemische Liganden binden können, um die große bakterielle Maschine außer Gefecht zu setzen. Unterstützt wird Frau Yonath dabei unter anderem von Dr. Elsa Sanchez-Garcia, Projektleiterin des SFB 1093. Mit Hilfe von computer-gestützten Berechnungen lassen sich Vorhersagen über die Bindung von chemischen Liganden an Moleküloberflächen vorhersagen. Neu gefundene chemische Inhibitoren des bakteriellen Ribosoms könnten so zukünftig als wirksame Antibiotika zur Bekämpfung von bakteriellen Infektionskrankheiten genutzt werden.
Ebenfalls stellten sieben der insgesamt 16 Projektleiter des SFB 1093 neueste Ergebnisse ihrer interdisziplinären Forschungsarbeit vor.

Nach einjähriger intensiver Zusammenarbeit innerhalb des Sonderforschungsbereichs sind bereits erste Erfolge sichtbar: Die Biolog/innen konnten bereits eine Reihe chemischer Liganden testen, welche die Chemiker/innen aus Naturstoffen abgeleitet oder aus großen Molekül-Bibliotheken anhand ihrer Bindungseigenschaften identifiziert haben. Im Wechselspiel zwischen den Biolog/innen, Chemiker/innen und Theoretiker/innen werden die chemischen Liganden so modifiziert, dass sie optimal an einen bestimmten Bereich einer Proteinoberfläche binden und auf diese Weise die Wirkungsweise des Proteins beeinflussen. Besondere Erfolge konnte die Arbeitsgruppe um Professor Schrader erzielen: Die sogenannte molekulare „Pinzette“ kann die in den Proteinen weit verbreite Aminosäure Lysin wie eine Pinzette greifen. Zum einen wurde die Pinzette so konzipiert, dass sie gezielt an toxische Aggregate des Alzheimer-Peptids bindet und diese dadurch auflöst. In einem weiteren Projekt wurde die Pinzette auf Proteinaggregate des HI-Virus gerichtet, um die Infektiosität des Erregers zu vermindern.