Pressemitteilung der Universität Duisburg-Essen

Info-Service zum Pressegespräch

Prof. Robert Huber am ZMB

[23.01.2006] Das Zentrum für Medizinische Biotechnologie ist eine 2003 gegründete zentrale wissenschaftliche Einrichtung an der Universität Duisburg-Essen. Als interdisziplinäre Schnittstelle verbindet es die Medizin mit den Naturwissenschaften Biologie, Chemie und Physik. Neu eingerichtete Laborflächen bieten optimale Arbeitsbedingungen. Bisher wurden vier Lehrstühle (Biochemie, Entwicklungsbiologie, Genetik und Mikrobiologie) neu besetzt, eine Professur für Bioinformatik wird gerade berufen und vier weitere Gruppen werden in den nächsten Jahren etabliert. Dem ZMB haben sich 34 Forschergruppen, die bereits an der Universität und dem Klinikum Essen etabliert waren, angeschlossen. Gemeinsames Ziel ist, durch Grundlagenforschung und Methodenentwicklung dazu beizutragen, den Mechanismus von Krankheiten zu erkennen und mit diesem Wissen innovative Diagnostik und Arzneimittel zu entwickeln.

Die Grundlagenforschung ist notwendig, um ein Gesundheitsproblem in allen Details auf molekularer Ebene zu verstehen. Das beginnt damit, dass die zentralen Faktoren, die für die Ausbildung einer Krankheit verantwortlich sind, zu erkennen. Diese Faktoren sind dann Ziele für die Diagnose und Behandlung. Wenn das ZMB in einigen Jahren vollständig aufgebaut ist, werden die Wissenschaftler in der Lage sein, alle Aspekte eines pathologischen Prozesses bearbeiten zu können. Prof. Dr. Michael Ehrmann, ZMB-Vorstandsvorsitzender: „Das heißt, wir werden vom Gen, zum Protein, zur Zelle, zum lebenden Modellorganismus und letztendlich zum Patienten gehen können.“ Dazu verfolgt das ZMB einen integrierten Ansatz bei dem stark interdisziplinär gearbeitet wird. Das heißt, dass Techniken aus den unterschiedlichsten Disziplinen der modernen Naturwissenschaft (Genetik, Biochemie, Biophysik und Physiologie) zum Einsatz kommen und in ein Projekt integriert werden.

Um den wissenschaftlichen Nachwuchs für diese neue Art der Forschung auszubilden, wurden Bachelor- und Master-Studiengänge eingerichtet, die sehr erfolgreich angelaufen sind. In diesen Studiengängen wurden die Komponenten der klassischen Biologie, wie Botanik und Zoologie, durch medizinische Fächer wie Anatomie, Physiologie, Pathologie, Immunologie und Toxikologie ersetzt. Die Lehre wird in sehr kleinen Einheiten, die aus 25 Studenten bestehen, parallel an der Universität und am Klinikum durchgeführt. Im Moment gibt es 800 Bewerbungen für die 25 Plätze, der Numerus clausus liegt bei 1.4 und wird wohl weiter anziehen. Die Berufsperspektiven der Absolventen sind in der universitären Forschung und Entwicklung und der pharmazeutischen und biotechnologischen Industrie.

Das ZMB beteiligt sich an der Lehrerausbildung weil es als wichtig erachtet wird, dass auch die Schulen von den neuen Entwicklungen profitieren indem die angehenden Lehrkräfte über die neuesten Erkenntnisse in der biologischen und medizinischen Forschung informiert werden. Das ZMB kooperiert mit mehreren Schulen in der Region indem Schüler zu wissenschaftlichen Vorträgen und Laborbesichtigungen eingeladen werden. Die Resonanz ist bisher sehr gut und diese Kontakte werden weiter intensiviert.

Prof. Dr. Robert Huber wird sich als ordentliches Mitglied des ZMB und Gastprofessor an Forschung, Lehre und Organisation des ZMB beteiligen. In der Forschung wird das ZMB von seiner Expertise bei der Aufklärung und Interpretation der dreidimensionalen Struktur biologischer Moleküle profitieren. Dieses Wissen ist für die Grundlagenforschung als auch für die Entwicklung von Medikamenten von zentraler Bedeutung. Herr Huber unterrichtet die Studenten der Medizinischen Biologie und steht dem ZMB mit Rat und Tat bei organisatorischen Entscheidungen zur Seite.

Professor Huber wurde am 20. Februar 1937 in München geboren und studierte Chemie an der Technischen Universität München. 1963 promovierte er an der TU München über die Kristallstruktur einer Diazo-Verbindung. Bis 1971 arbeitete er als Postdoc, dann als fest angestellter Wissenschaftler an der TU München. Von 1971 bis 2005 leitete er als Direktor das Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried bei München. 1988 wurde Prof. Huber der Nobelpreis für Chemie verliehen für die Aufklärung der dreidimensionalen Struktur des photosynthetischen Reaktionszentrums. Damit konnten grundlegende Erkenntnisse über die Photosynthese gewonnen werden. Bei der Photosynthese wird bekanntlich Licht als Energiequelle verwendet. Durch diesen Prozess wurde der Sauerstoff auf der Erde gebildet, der die Voraussetzung für tierisches und menschliches Leben darstellt. Es werden auf der Erde ca. 100 Milliarden Tonnen Sauerstoff pro Jahr durch photosynthetische Prozesse, die in Pflanzen und einigen Bakterien ablaufen, produziert. Die Forschergruppe um Robert Huber hat bisher mehr als 1100 wissenschaftliche Publikationen produziert.

Autobiographischer Text von Robert Huber
aus Anlass des Nobelpreises

I was born February 20, 1937 in München as the first child of Sebastian and Helene Huber. My father was cashier at a bank and my mother kept the house and brought up the children, me and my younger sister, a difficult task during the war, a continuous struggle for some milk and bread and search for air-raid shelters. There was no Grammar school in 1945 and 1946 and I entered the Humanistische Karls-Gymnasium in München 1947 with intense teaching of Latin and Greek, some natural science and a few optional monthly hours of chemistry. I learned easily and had time to follow my inclination for sports (light athletics and skiing) and chemistry, which I taught myself by reading all textbooks I could get.

I left the Gymnasium with the Abitur in 1956 and began to study chemistry at the Technische Hochschule (later Technische Universität) in München, where I also made the Diploma in Chemistry in 1960. A stipend of the Bayerisches Ministerium für Erziehung und Kultur and later of the Studienstiftung des Deutschen Volkes helped to relieve financial problems of my family and allowed me to study without delay. The most impressive teachers I remember were W. Hieber and the logical flow and impressive diction of his lectures in inorganic chemistry; E.O. Fischer, the young star in metalloorganic chemistry; F. Weygand and his deep knowledge of organic chemistry; and G. Joos and G. Scheibe, the physicist and physicochemist, respectively. I joined the crystallographer W. Hoppe's laboratory for my diploma work on crystallographic studies of the insect metamorphosis hormone ecdysone. Part of these studies were made in Karlson's laboratory at the Physiologisch-Chemisches Institut der Universität München, where I found by a simple crystallograpic experiment the molecular weight and probable steroid nature of ecdysone which Hoppe and I later elucidated in atomic detail after my thesis work which was on the crystal structure of a diazo compound (1963). This discovery convinced me of the power of crystallography and led me to continue in this field.

After a number of structure determinations of organic compounds and methodical development of Patterson search techniques I began in 1967, with Hoppe's and Braunitzer's support, crystallographic work on the insect protein erythrocruorin (with Formanek). The elucidation of this structure and its resemblance to the mammalian globins as determined by Perutz and Kendrew in their classical studies suggested for the first time a universal globin fold. In 1971 the University of Basel offered me a chair of structural biology at the Biozentrum and the Max-Planck-Gesellschaft the position of a director at the Max-Planck-Institut für Biochemie, which I accepted. I remained associated with the Technische Universität München, where I became Professor in 1976.

In 1970, I had begun work on the basic pancreatic inhibitor which has later become the model compound for the development of protein NMR, molecular dynamics, and experimental folding studies in other laboratories. Work in the field of proteolytic enzymes and their natural inhibitors has been continued and extended to many different inhibitor classes, proteases, their proenzymes, and complexes between them (with Bode, Bartels, Chen, Fehlhammer, Deisenhofer, Loebermann, Kukla, Papamokos, Ruhlmann, Steigemann, Toknoka, Wang, Walter, Weber, Wei) including recently inhibitors of cysteine proteases (with Musil, Bode, Engh) and other hydrolytic enzymes like a-amylase (whith Pflugrath, Wiegand) and creatine hydrolase (with Hoeffken). The potential of these systems for drug and protein design has spurred our interest until today.

Early in the seventies I initiated work on immunoglobulins and their fragments, which culminated in the elucidation of several fragments, an intact antibody and its Fc fragment, the first glycoprotein to be analysed in atomic detail (with Colman, Deisenhofer, Epp, Marquart, Matsushima). Work was extended to proteins interacting with immunoglobulins and to complement proteins (with Paques, Jones, Deisenhofer). We also studied a variety of enzymes leading to the elucidation of the structure and the chemical nature of the selenium moiety in glutathione peroxidase (with Ladenstein, Epp). We determined the structures of citrate synthase in different states of ligation (with Remington, Wiegand) and recently of a very large multienzyme complex, heavy riboflavin synthase (with Ladenstein).

Early in the 1 980s we began with studies of proteins involved in excitation energy and electron transfer, light-harvesting proteins (with Schirmer, Bode), later bilin-binding protein, the reaction centre (with Deisenhofer, Epp, Miki in collaboration with Michel) and ascorbate oxidase (with Messerschmidt, Ladenstein) which are described in my lecture.

Most of these structural studies were collaborative undertakings with other laboratories, many of them from foreign countries.

We had discovered that some of the proteins analysed showed large-scale flexibility which was functionally significant. The trypsinogen system was investigated (with Bode) in great detail by low temperature crystallography, gamma-ray spectroscopy, chemical modification, and molecular dynamics calculations. However, it required some years before the scientific community in general accepted that flexibility and disorder are very relevant molecular properties also in other systems.

The development of methods of protein crystallography has been in the focus of my laboratory's work from the beginning and led to the development of refinement in protein crystallography (with Steigemann, Deisenhofer, Remington), to the development of Patterson search methods (with Bartels and Fehlhammer), to methods and suites of computer programmes for intensity data evaluation and absorption correction (FILME, with Bartels, Bennett, Schwager), for protein crystallographic computing (PROTEIN, with Steigemann), for computer graphics and electron density interpretation and refinement (FRODO, Jones), and for area detector data collection (MADNES, Pflugrath, Messerschmidt). These methods and programmes are in use in many laboratories in the world today.

I married Christa Essig in 1960. We have four children. The eldest daughter (1961) and the two sons (1963, 1966) have been or are studying economics. The youngest daughter (1976) shows some interest in biology, a last hope.

From Les Prix Nobel. The Nobel Prizes 1988 , Editor Tore Frängsmyr, [Nobel Foundation], Stockholm, 1989
This autobiography/biography was written at the time of the award and later published in the book series Les Prix Nobel /Nobel Lectures . The information is sometimes updated with an addendum submitted by the Laureate. To cite this document, always state the source as shown above.

Redaktion: Beate H. Kostka, Tel 0203/379-2430

Alle Pressemitteilungen der UDE finden Sie unter:
http://www.uni-due.de/de/presse/pm.php