Forschung

Schwerpunkte

© Peter Bayer, 2019

Strukturaufklärung von Proteinen

Das Institut für Strukturelle und Medizinische Biochemie beschäftigt sich mit der Wechselwirkung von Proteinen untereinander und der Bildung von Ligand-Protein-Komplexen. Hierzu verwenden wir verschiedene biochemische und biophysikalische Techniken. Dabei steht die Aufklärung der dreidimensionalen Strukturen von vorwiegend humanen Proteinen und deren Komplexen mit Hilfe der Kernspin-Resonanz-Spektroskopie (NMR) im Vordergrund. Unser primäres Interesse gilt dabei Enzymen, die an der post-translationalen Veränderung von Proteinen beteiligt sind.

© Peter Bayer

Biochemische Charakterisierung von Parvulinen

In unseren biochemischen und molekularbiologischen Arbeiten beschäftigen wir uns mit Enzymen der Parvulinfamilie, einer Gruppe von Peptidyl-Prolyl-cis/trans Isomerasen. Das menschliche Genom kodiert für zwei dieser Proteine: Pin1 beeinflusst die Aktivität und Lokalisation von Phosphoproteinen in Zellen, während das verwandte Par14 und seine Isoform Par17 in Vorgängen wie dem Umbau des Chromatins, der RNA-Prozessierung und in Rezeptorabhängigen zellulären Prozessen (Par14) sowie bei der Bildung des Zytoskeletts und an mitochondrialen Prozessen (Par17) beteiligt sind. Zudem interessieren wir uns für die Funktion und Biochemie von Parvulinen aus einzelligen parasitären Organismen wie den Trypanosomen.

© Peter Bayer, 2019

Biophysikalische Untersuchungen zur Wechselwirkung synthetischer, supramolekularer Liganden mit Proteinen

In Zusammenarbeit mit chemisch orientierten Arbeitsgruppen untersuchen wir die Wechselwirkung von Proteinen mit supramolekularen Liganden wie „organischen Pinzetten“ und kurzen, verzweigten Polymeren. Wir wollen dabei die physikochemischen Bedingungen herausfinden, unter denen eine gezielte Bindung stattfinden kann. Dies soll helfen, synthetisch optimierte Liganden herzustellen, die in der Lage sind, Protein-Protein-Wechselwirkungen gezielt zu (de-)stabilisieren oder in die Komplexbildung modulierend einzugreifen.

Konsortien

  1. Sonderforschungsbereich 1093 Supramolekulare Chemie an Proteinen (seit 2014)

  2. SFB/Transregio 60: Immuntherapie bei chronischen Virusinfektionen (2010 - 2013)
  3. GRK-1431: Transcription, Chromatin Structure and DNA Repair in Development and Differentiation (2006 - 2016)
  4. BMBF Projekt "Structure based design of MRI Probe Molecules for the highly sensitive detection of metastases.” (2009 - 2011)

Einträge in Datenbanken - NMR

2N84

Solution structure of the FHA domain of TbPar42

Rehic E, Hoenig D, Kamba BE, Goehring A, Hofmann E, Gasper R, Matena A, Bayer P.(2019) Biomolecules 7;9(3).

Eintrag in RCSB PDB

2N87

Solution structure of the PPIase domain of TbPar42

Rehic E, Hoenig D, Kamba BE, Goehring A, Hofmann E, Gasper R, Matena A, Bayer P.(2019) Biomolecules 7;9(3).

Eintrag in RCSB PDB

2M08

The solution structure of NmPin, the parvuline of Nitrosopumilus maritimus

Hoppstock L, Trusch F, Lederer C, van West P, Koenneke M, Bayer P. (2016) Bmc Biol. 14: 53-53.

Eintrag in RCSB PDB

2FNF

C1 domain of Nore1

Harjes E, Harjes S, Wohlgemuth S, Müller KH, Krieger E, Herrmann C, Bayer P. (2006) Structure 14: 881-888.

Eintrag in RCSB PDB

2RQS

3D structure of Pin from the psychrophilic archeon Cenarcheaum symbiosum (CsPin)

Jaremko Ł, Jaremko M, Elfaki I, Mueller JW, Ejchart A, Bayer P, Zhukov I. J. Biol.Chem. 286: 6554-6565.

Eintrag in RCSB PDB

2K76

Solution structure of a paralog-specific Mena binder by NMR

Link NM, Hunke C, Mueller JW, Eichler J, Bayer P. (2009) Biol.Chem. 390: 417-426.

Eintrag in RCSB PDB

1A5R

Structure determination of the small Ubiquitin-related modifier Sumo-1, NMR, 10 Structures

Bayer P, Arndt A, Metzger S, Mahajan R, Melchior F, Jaenicke R, Becker J. (1998) J. Mol.Biol. 280: 275-286.

Eintrag in RCSB PDB

1EQ3

NMR Structure of Human Parvulin HPAR14

Sekerina E, Rahfeld JU, Müller J, Fanghänel J, Rascher C, Fischer G, Bayer P. (2000)  J.Mol.Biol. 301: 1003-1017.

Eintrag in RCSB PDB

1RLF

Structure determination of the RAS-binding domain of the RAL-specific guanine nucleotide exchange factor RLF

Esser D, Bauer B, Wolthuis RM, Wittinghofer A, Cool RH, Bayer P. (1998) Biochemistry 37: 13453-13462.

Eintrag in RCSB PDB

1N3G

Solution structure of the ribosome-associated cold shock response protein Yfia of Escherichia coli

Rak A, Kalinin A, Shcherbakov D, Bayer P. (2002) Biochem. Biophys.Res.Commun. 299: 710-714.

Eintrag in RCSB PDB

1NMW

Solution structure of the PPIase domain of human Pin1

Bayer E, Goettsch S, Mueller JW, Griewel B, Guiberman E, Mayr LM, Bayer P. (2003) J. Biol. Chem. 278: 26183-26193.

Eintrag in RCSB PDB

1NMV

Solution structure of human Pin1

Bayer E, Goettsch S, Mueller JW, Griewel B, Guiberman E, Mayr LM, Bayer P. (2003) J. Biol. Chem. 278: 26183-26193.

Eintrag in RCSB PDB

1RFH

Solution structure of the C1 domain of Nore1, a novel Ras effector

Harjes E, Harjes S, Wohlgemuth S, Müller KH, Krieger E, Herrmann C, Bayer P. (2006) Structure. 14(5):881-8.

Eintrag in RCSB PDB

Einträge in Datenbanken - X-Ray

6GMP

Crystal Structure of the PPIASE Domain of TBPAR42

Rehic E, Hoenig D, Kamba BE, Goehring A, Hofmann E, Gasper R, Matena A, Bayer P. Biomolecules. 2019 7;9(3).

Eintrag in RCSB PDB

3UI4

0.8 A resolution crystal structure of human Parvulin 14

Mueller JW, Link NM, Matena A, Hoppstock L, Rüppel A, Bayer P, Blankenfeldt W. (2011) J. Am. Chem. Soc. 133: 20096-20099.

Eintrag in RCSB PDB

3UI5

Crystal structure of human Parvulin 14

Mueller JW, Link NM, Matena A, Hoppstock L, Rüppel A, Bayer P, Blankenfeldt W. J. Am. Chem. Soc. 133: 20096-20099.

Eintrag in RCSB PDB

3UI6

0.89 A resolution crystal structure of human Parvulin 14 in complex with oxidized DTT

Mueller JW, Link NM, Matena A, Hoppstock L, Rüppel A, Bayer P, Blankenfeldt W. J. Am. Chem. Soc. 133: 20096-20099.

 

Eintrag in RCSB PDB

1X6V

The crystal structure of human 3'-phosphoadenosine-5'-phosphosulfate synthetase 1

Harjes S, Bayer P, Scheidig AJ. (2005) J. Mol. Biol. 347: 623-635.

Eintrag in RCSB PDB

1XJQ

ADP Complex OF HUMAN PAPS SYNTHETASE 1

Harjes S, Bayer P, Scheidig AJ. (2005)  J. Mol. Biol. 347: 623-635.

Eintrag in RCSB PDB

1XNJ

APS complex of human PAPS synthetase 1

Harjes S, Bayer P, Scheidig AJ. (2005)  J. Mol. Biol. 347: 623-635.

Eintrag in RCSB PDB

BMRB Datenbank:

BMRB-11080
BMRB-15946
BMRB-ID 4768
BMRB-ID 4768
BMRB-ID 5979
BMRB-ID 5979
BMRB-ID 6059
BMRB-ID 6059

Das regionale Netzwerk bio-N3MR ist ein loser Zusammenschluss von Forschergruppen aus Nordrhein-Westfalen, welche mit Hilfe der kernmagnetischen Resonanzspektroskopie (NMR) biologisch relevante Makromoleküle untersuchen. Ziele unserer Arbeit sind ein tieferes Verständnis biologischer Phänomene auf atomarer Ebene, das Verstehen des Zusammenspiels von Biomolekülen bei komplexen biologischen Prozessen, die Aufklärung der molekularen Ursachen und Mechanismen krankhafter Veränderungen in Organismen und die Suche nach neuartigen Wirkprinzipien und Wirkstoffen für die Bekämpfung von Krankheiten.

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