Pressemitteilung der Universität Duisburg-Essen

Die Initialreaktion des Sehvorgangs: Das Bild zeigt eine menschliche Iris, Teile des Sehproteins und das Retinal-Molekül. © Nina Schreiber/aijko GmbH
Die Initialreaktion des Sehvorgangs: Das Bild zeigt eine menschliche Iris, Teile des Sehproteins und das Retinal-Molekül. © Nina Schreiber/aijko GmbH

Nature-Beitrag über die Funktionsweise des Sehproteins

Was passiert, bevor wir sehen?

[23.09.2010] Eines der wichtigsten Sinnesorgane ist das Auge. Dank dieses Leitsinns können sich Mensch und Tier sicher orientieren. Aber was passiert im Auge genau, bevor wir etwas sehen? Den Reaktionsmechanismus zu Beginn eines Sehvorgangs beschreibt ein Aufsatz in der neuesten Ausgabe der Zeitschrift nature, an dem Dr. Oliver Weingart von der Universität Duisburg-Essen (UDE) mitgearbeitet hat.

Dr. Weingart: „Das Schlüsselmolekül im Sehprozess der meisten Wirbeltiere, uns Menschen eingeschlossen, ist der Sehfarbstoff Retinal. Wird er durch Licht angeregt, verändert er seine Struktur und aktiviert das ihn umgebende Protein.“ Diese Reaktion endet mit der Reizung des Sehnervs, und erst dann kann visuell etwas wahrgenommen werden.

Die Strukturänderung des Retinals erfolgt äußerst schnell, nämlich in ca. zweihundert Billiardstel Sekunden. Der Verlauf dieser Reaktion konnte in Kooperation mit Wissenschaftlern der Technischen Universität Milano mit spektroskopischen Methoden und hoher Zeitauflösung verfolgt werden.

Die Fotoreaktion des Sehproteins wurde zudem an der UDE und der Universität Bologna mit aufwändigen rechnerischen Verfahren simuliert. Die Berechnungen lieferten identische Ergebnisse zum Experiment an der TU Milano, jedoch mit einer nochmals 20-fach höheren Zeitauflösung. Dadurch können die Bewegungen des Moleküls während der Reaktion nun sehr genau nachvollzogen werden. Weingart: „Mit Experiment und Theorie haben wir einen weitaus detaillierteren Einblick in den Mechanismus der Initialreaktion des Sehvorgangs bekommen, als es bislang möglich war.“

Die Erkenntnis, wie das Sehprotein funktioniert, dürfte nicht nur der medizinischen Forschung nutzen. Sie könnte ebenso helfen, künstliche molekulare Fotoschalter zu entwickeln, die zum Beispiel als schnelle optische Datenspeicher die Computertechnik weiter revolutionieren könnten.

Der Nature-Artikel ist hier zu finden:
http://www.nature.com/nature/journal/v467/n7314/edsumm/e100923-06.html

Ein Video, das den Verlauf der Reaktion zeigt, ist hier abrufbar
http://www.nature.com/nature/journal/v467/n7314/extref/nature09346-s2.mov

Weitere Informationen: Dr. Oliver Weingart, Tel. 0208/306-2171, Weingart@mpi-muelheim.mpg.de

Redaktion: Beate H. Kostka, Tel. 0203/379-2430


Bildhinweis:
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